Reprogramación de una máquina de la proteína ATP impulsada en un nanocage luz cerrada

Asambleas de proteínas naturales tienen muchas arquitecturas y funciones sofisticadas, la creación de contenedores de almacenamiento a nanoescala, los motores y las bombas ^{1 , 2 , 3} .Inspirado por estos sistemas, los monómeros de proteínas han sido diseñados para auto-ensamblarse en arquitecturas supramoleculares ⁴ incluyendo simétrica ^5 , 6 , de metal con plantilla^7 , 8 y de jaula estructuras ^{8 , 9 , 10} . La complejidad de las máquinas de proteínas, sin embargo, ha hecho que sea difícil crear montajes con ambas estructuras definidas y funciones controlables.Aquí mostramos las asambleas de proteínas que han sido diseñados para funcionar nanocontenedores como luz controlada. Se demuestra que un grupo de adenosina-5'-trifosfato-impulsado II chaperonina ^11 , 12 , que se asemeja a un barril con una tapa incorporada, puede ser reprogramado para abrir y cerrar la iluminación con diferentes longitudes de onda de la luz. Por ingeniería moléculas a base de azobenceno photoswitchable en la estructura, los cambios de luz-desencadenan en distancias interatómicas en el resto azobenceno son capaces de conducir a gran escala los cambios conformacionales de la proteína de ensamblaje. Los diferentes estados de la asamblea se pueden visualizar con una sola partícula crio-microscopía electrónica, y las nano-cajas se pueden utilizar para capturar y liberar cargas no nativos. Estrategias similares que cambian las distancias atómicas con la luz podría ser utilizado para construir otras máquinas a nanoescala controlables.